名大など、蛋白質アクチンの高分解能構造とATP加水分解反応メカニズムを解明

【プレスリリース】発表日:2022年10月20日

蛋白質アクチンの高分解能構造とATP加水分解反応メカニズムの解明

〜地球上の生命の最も重要な化学反応の一つの理解の前進〜

【本研究のポイント】

●蛋白質アクチンのF型の高分解能構造を解明。

●それら構造を基に量子化学の計算法を使ってATP加水分解反応（注1）のメカニズムを解明。

●地球上の生命維持にとって最も重要な化学反応の一つであるATP加水分解反応の共通メカニズムの理解を大きく進めた。

【研究概要】

国立大学法人東海国立大学機構 名古屋大学大学院理学研究科の前田 雄一郎 特任教授（研究当時。現在は、名古屋大学大学院情報学研究科客員教授）、国立大学法人広島大学大学院先進理工系科学研究科の兼松 佑典 助教、および国立大学法人岡山大学異分野基礎科学研究所の武田 修一 特任助教を中心とした研究チームは、蛋白質F型アクチンの1.15Å分解能の結晶構造を得て、それに基づき量子化学計算法であるQM/MM計算法を用いて、ATP加水分解反応のメカニズムを解明しました。ATPは地球上の生命のエネルギー通貨です。ATPの化学エネルギーは、ATPアーゼ蛋白質（注2)と呼ばれる多くの蛋白質によって、力学的仕事や情報に変換され、種々の細胞機能の発現に利用されますが、蛋白質分子の構造情報の不足によりそのメカニズムはよくわかっていませんでした。本研究では、F型アクチン（注3）の構造を反応の始状態と終状態の双方で、他のいかなるATPアーゼ蛋白質で得られていた構造情報より高精細な1.15Åという高分解能で得て、この問題を解決しました。解明されたATP加水分解反応メカニズムは、これまで提案されていた反応モデルと基本的に一致し、地球上のATPアーゼ蛋白質が共通のメカニズムで働くことを強く示唆します。

今回解明されたのはATPアーゼ過程（注4）全体の前半部分（加水分解反応過程）のみであり、後半部分（Pi解離過程）は、未解明です。今後はPi解離過程の研究が進むことが期待されます。

本研究成果は、2022年10月18日付アメリカ科学雑誌「米国科学アカデミー紀要（PNAS）」のオンライン速報版に掲載されました。

※以下は添付リリースを参照

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添付リリース

https://release.nikkei.co.jp/attach/642547/01_202210201650.pdf